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Es gibt eine Reihe von Erkrankungen, bei denen mittlerweile Prionen als Erreger bewiesen sind. Transmissible Spongiforme Enzephalopathien (TSE) wie sie aufgrund der im Mikroskop sichtbaren schwammartigen Veränderungen im Gehirn und wegen der Übertragbarkeit genannt werden, sind infektiöse Degernationskrankheiten. Sie zeichnen sich meist durch eine verhältnismäßig lange Inkubationszeiten, keinerlei Immunabwehr und einen letalen Ausgang aus. Das Krankheitsbild ist bei allen Arten sehr ähnlich: Es bilden sich Vakuolen, die von Amyloidablagerungen umgeben sind. Diese Hirnschäden rufen dann negative Veränderungen im Bereich der intellektuellen Fähigkeiten und Verhaltensstörungen hervor. Mit den gegenwärtigen Test sind Prionenkrankheiten erst nach dem Tod des Patienten sicher diagnostiziert werden.
Die bemerkenswerteste dieser Krankheiten ist "Kuru". Diese Prionenkrankheit grassierte bei den "Fore" einem Eingeborenenstamm in Papua-Neuginuea und nahm in den Fünfzigern epidemische Ausmaße an und forderte jährlich 200 Todesopfer. Die Symptome waren Verlust der Bewegungskoordination, oft gefolgt von Demenz und geistiger Schwäche, weswegen Kuru auch der "lachende Tod" genannt wurde. Die Inkubationszeit betrug etwa 5 bis 35 Jahre
Als der amerikanische Forscher Daniel C. Gajdusek 1954 das Phänomen untersuchte, stellte er fest, daß die Ursache der Verbreitung von Kuru der rituelle Kannibalismus der Fore war. Bei Beerdigungsfesten pflegte man die Gehirne der Verstorbenen zu verspeisen, um ihre Fähigkeiten zu erben. Auf diesem Wege wurde die Prionenerkrankung Kuru weiterverbreitet. Als 1957 der Ritus verboten wurde verschwand Kuru binnen weniger Jahre, auch wenn wegen der langen Inkubationszeit auch noch Jahrzehnte später Fälle von Kuru auftraten.
Die am längsten bekannte humane Prionenerkrankung ist das Creutzfeldt-Jakob-Syndrom. In den 20er Jahren wurde sie von Hans-Gerhard Creutzfeldt (1885-1964) und Alfons Jakob (1884-1931) erstmals beobachtet und seitdem relativ genau erforscht. CJD-Patienten sind generell zwischen 50-65 Jahren alt und zeigen folgende Symptome: Bewegungstörungen (z.B.: Muskelzucken), Ataxie (Störungen in der Koordination von Bewegungsabläufen), Störungen in der Aussprache, Wortfindung und des Sprachverständnisses, Geistesschwäche, allgemeiner Verlust der intellektuellen Fähigkeiten. Nach Ausbruch führt die Krankheit binnen weniger Monate zum Tod, 90% aller Patienten sind ein Jahr nach Ausbruch der Krankheit bereits verstorben.
10-15% der Fälle sind erblich durch eine Störung des Prp-Genes bedingt, wobei weltweit etwa 100 Familien bekannt sind, bei denen aufgrund dieses Defektes CJD gehäuft auftritt und autosomal dominant vererbt wird. Etwa 85% der CJD-Fälle treten sporadisch auf: etwa 1-2 mal unter einer Million Menschen, allerdings wird auch hier eine genetische Prädisposition vermutet.. Hinzu kommt ein geringer Prozentsatz der iatrogen verursachten Infektionen, das heißt durch mangelhafte Desinfektion von medizinischen Instrumenten bei Operation am Gehirn oder am Auge. Ein Fall der auch in diese Kategorie fällt, ist der der Wachstumshormone hgH, die in den 70ern aus den Vorsteherdrüse von Verstorbenen gewonnen wurden. Offenbar war unter diesen Verstorbenen auch ein CJD-Fall, weshalb duzende Kinder, die dieses Medikament genommen haben, in weiterer Folge an CJD erkrankt sind. Heutzutage lassen sich solche Hormone aber glücklicherweise mittels Gentechnik gefahrlos reproduzieren.
Eine Variante von Creutzfeldt-Jakob ist das Gerstmann-Sträussler-Scheinker-Syndrom, kurz GSS. Sie ist eine Erbkrankheit, die durch eine Punktmutation auf dem Codon 102 des PrP-Genes bedingt ist und autosomal dominant vererbt wird. Im Gegensatz zu CJD tritt der Verlust der intellektuellen Fähigkeiten erst später ein und der gesamte Krankheitsverlauf ist um einige Jahre länger. Das durchschnittliche Alter von GSS-Patienten liegt zwischen 35 und 55 Jahren.
Auf die neu auftretende Form vCJD komme ich ebenso wie auf BSE im Kapitel 4 zur sprechen.
Fatale Familiäre Insomnie (FFI) ist wiederum eine andere Prionenerkrankung, die erst 1986 entdeckt wurde. Sie ist eine Erbkrankheit, die (wie fast alle vererbbaren Prionenkrankheiten) auf einer Punktmutation am PrP-Gen beruht und zeigt als Symptom Schlafstörungen, die zunehmend in eine nicht therapierbare Schlaflosigkeit übergehen, die zum Tod führt. Es sind erst wenige Fälle von FFI bekannt, wobei das Alter der Patienten von sehr unterschiedlich ist (jüngster Fall: 20 Jahre, ältester: 71 Jahre) und die Krankheit nach 7 bis 32 Monaten tödlich verläuft.
Ebenso wie beim Menschen gibt es auch bei anderen Säugetieren Prionenkrankheiten, wobei die meisten eine sehr hohe Ähnlichkeit mit Scrapie aufweisen. Diese Krankheit die vorwiegende Schafe (aber auch Ziegen) befallen kann, ist seit mehr als 200 Jahren bekannt und überall auf der Welt verbreitet. Scrapie ist eine fortschreitende, degenerative, tödliche Erkrankung des zentralen Nervensystems, und führt zu diversen Verhaltensänderungen. Die Tiere werden schnell nervös, reagieren überempfindlich auf Lärm und Berührungen und verspüren offenbar einen extrem starken Juckreiz, den sie durch Kratzen und Scheuern loszuwerden versuchen. Sie nehmen in weiterer Folge trotz ausreichender Ernährung ab, und bekommen einen traberartigen Gang, weswegen Scrapie auch als die Traberkrankheit bekannt ist. In weiterer Folge, erblindet viele Schafe, zeigen Schluck- und Muskelstörungen und sterben schließlich nach wenigen Monaten.
Scrapie kann sowohl vertikal (Muttertier auf das Jungtier) als auch vertikal durch Nachgeburtsteile oder das Fruchtwasser die von anderen Tieren gegessen werden können.
Andere TSE bei Tieren sind die Spongiforme Enzephalopathie der Zuchtnerze (TME), die Feline Spongiforme Enzephalopathie oder die "Chronic Wasting Deseae" bei Hirschen (CWD) die bisher nur in den USA beobachtet worden sind. Diese Krankheiten sind bisher nur in Gefangenschaft nachgewiesen worden, und könnten ähnlich wie es bei BSE vermutet wird, durch Scrapie-haltiges Tiermehl übertragen worden sein.
Die hier erwähnten Krankheiten bilden vorerst das gesamten Spektrum an nachgewiesenen Prionen-Erkrankungen, allerdings sind in letzter Zeit Stimmen laut geworden, die Prionen auch mit anderen degenerativen Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson in Verbindung sehen. Bei Tieren ist es auch nicht auszuschließen, daß weiter Erkrankungen gefunden werden, da die Artenschranke offenbar durch Tiermehl relativ leicht überwunden werden kann (Siehe Kapitel 4).
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