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Sie bestehen aus sehr großen Molekülketten. Sie sind Makromoleküle, in denen bis zu 1000 und mehr einzelne kleine Moleküle miteinander verknüpft sind. Im Körper werden diese Makromoleküle bei der Verdauung in mehreren Stufen zerlegt.
Aminosäuren sind für die Ernährung notwendig. Sie enthalten neben der COOH-Gruppe noch die Aminogruppe -NH2
Mehrere AS zusammen bilden ein Polypeptid, ab 100 AS spricht man von einem Protein.
ZB Insulin (53AS-Polypeptid)
In Eiweißstoffen sind die einzelnen Asmoleküle charakteristisch miteinander verbunden. Die COOH-Gruppe einer AS verbindet sich mit der Aminogruppe einer anderen AS unter Wasserabspaltung. Dabei entsteht ein Dipeptid mit einer Peptidbindung.
Die Reihenfoge der Aminosäurensequenz kann variieren.
Sequenz (Reihenfolge) der AS in der DNA festgelegt.
Die besonderen Eigenschaften der Eiweißstoffe werden bestimmt durch die Aminosäurensequenz und durch die räumliche Anordung der Peptidketten.
Anordnung (mögliche)
e Alpha-Helix (Bsp. Haare)
e Faltblattstruktur (parallele Anordnung v. AS
Schraubige Struktur zB. Seide
4 Gruppen von Aminosäuren
§ Ungeladene AS
- unpolare AS (keine Ladungsverschiedenheiten - Bindung zw. unpolaren Verb. Van der Waals-Vb
- polare AS ( Sauerstoff od . Schwefel in der Seitenkette - Wasserstoffbrückenbindungen)
§ Geladene AS
- Saure AS (in der Seitenkette eine Carboxylgruppe) - SK negativ geladen
- Basische AS ( haben noch einen Stickstoff in der SeitenKette) - SK positiv geladen
¨ typisch für organische Säuren: Können Protonen abgeben - Merkmale für Säure
¨ typisch für anorganische S. : Protonen werden aufgenommen - Base
Spaltung eines Proteins = Hydrolyse (Spaltung mit Hilfe von H20)
Wasser, das abgespaltet wurde, muss bei Spaltung wieder hinzugeführt werden)
Wechselwirkung d. Seitenketten = Tertiärstruktur
Anordnung mehrerer Proteinketten zu Proteinkompex = Quartärstruktur
Trennung
N Ausfällung
N Chromatographie
N Elektrophorese
N Ionenaustausch
N Sequenzanalyse (Reihenfolge d. AS)
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