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Einer der wichtigsten Forscher von Prionenkrankheiten ist Stanley B. Prusiner (*1942). Als Professor der Neurologie und Biochemie in der University of California publizierte er 1982 erstmals seine These, daß die sogenannten "Slow-Virus" Erkrankungen wie die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (im weiteren mit dem englischen Kürzel CJD bezeichnet) oder Scrapie eine andere Ursache haben könnten, als Viren. Er stellte die Theorie auf, daß die Erreger dieser Krankheit ausschließlich aus Proteinen bestehen, keine Nucleinsäuren besitzen und das bei der Erkrankung sowohl erbliche wie infektiöse Faktoren eine Rolle spielen. Er nannte sie Prionen, eine Wortschöpfung die für"infektiöse Proteinpartikel" steht. Als Beweis hatte er in 8-jähriger Forschungsarbeit den Erreger aus einem künstlich infizierten syrischen Goldhamster isoliert und durch Tests einige erstaunliche Entdeckungen gemacht. Zunächst einmal bildete der Körper keinerlei Immunabwehr gegen die schädlichen Prionen was darauf schließen ließ, daß sie ein körpereigenes Protein waren. Er fand auch keine Nucleinsäuren in diesen Prionen, die für Viren charakteristische gewesen wären und definierte die Prionen als eine neue Klasse von infektiösen Erreger.
Zunächst begegnete man seiner Theorie mehrheitlich mit Skepsis und es entbrannt eine langer Streit zwischen den Mikrobiologen, der erst 1997 mit dem Nobelpreis für Prusiner beendet wurde. Die Prusinerhypothese wird gemeinhin akzeptiert, ihre Kernaussagen (keine Nucleinsäuren, nur Protein, etc.) gelten als bewiesen. Dennoch gibt es heute immer noch Forscher, die die Prionhypothese in Frage stellen, aber dazu noch später.
Die Forschungsarbeit von Prusiner wurde fortgesetzt und lieferte weitere Details über Prionen. 1985 fand man ein PrP-Gen, daß die körpereigene Produktion von Prionen regelte und folgerte daraus, daß es grundsätzlich eine harmlose Form von Prionen gibt, die bei Säugetieren eine bislang unbekannte Funktion erfüllen. Sie befinden sich meist auf der Zelloberfläche von Neuronen, weshalb vermutet wird, daß sie ein synaptische Funktion ausüben könnten (siehe Kapitel 3). Darüber hinaus gab es aber eine pathologische Form des Prion-Proteins (PrP) das degenerative Krankheiten wie CJD oder Scrapie auslösen konnte.
Prionen sind sehr unkonventionelle Krankheitserreger. Da sie kein Erbgut besitzen sind sie extrem hitzebeständig und halten extrem hohe Temperaturen und Druck aus und das über längere Zeiträume.
Daher glauben Evolutionsbiologen wie Univ.-Prof. Bernd-Michael Rode vom Institut für Allgemeine Anorganische und Theoretische Chemie der Universität Innsbruck daran, daß Prionen ein Relikt aus frühester Urzeit darstellen könnten. Sie bestehen aus den selben Bausteinen wie ersten Eiweißstoffe vor 3,6 - 4 Milliarden Jahren: Aminosäuren, Wasser, Kochsalz und Kupferionen. Nach Rode könnten Prionen also einen Blick zurück in die Entstehungsgeschichte des Lebens gewährleisten. Warum die Prionen dann trotz ihrer langen Existenz erst in den letzten Jahrzehnten zu Krankheitserregern geworden sind, begründet er damit, daß die meisten Prionenkrankheiten früher einfach nicht richtig diagnostiziert worden sind, beziehungsweise wegen der langen Inkubationszeit keine Zeit hatten, auszubrechen. Erst seit die Lebenserwartung gestiegen ist, stellen die vielen unterschiedlichen Prionenkrankheiten die Mediziner vor Rätsel.
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