Heute ist bekannt, dass die Vereinigten Staaten, Russland, Großbritannien, China, Frankreich und Indien, Pakistan, Iran Atombomben besitzen. Weiter wird vermutet, dass Israel, Südafrika, Nord Korea und weitere Staaten Atombomben besitzen oder daran sind Atombomben herzustellen. Durch den Atomsperrvertrag versucht man die Verbreitung der Atombomben zu stoppen.. Die Muskelkontraktion
Bevor ich den Vorgang der Kontraktion erläutere, beschreibe ich erst mal den genauen Aufbau der relevanten Teile.
Das Myosinfilament besteht aus ca. 300 Myosinmolekülen, welche aus einem langen Teil, dem sogenannten Schwanz, und zwei Köpfchen je Molekül bestehen. Der Hals, welcher die Köpfchen mit dem Schwanz verbindet, hat zwei Gelenke, an denen das Molekül sich also knicken kann. An den Myosinköpfchen befinden sich die Bindungsstellen an das Aktinfilament.
Das Aktinfilament besteht aus zwei zu einer Alpha-Helix gewundenen Ketten kugelförmiger Moleküle, dem G-Aktin. Ein Aktinfilament besteht aus ca. 400 G-Aktinmolekülen.
Diese Kette ist von zwei fädigen Tropomyosinmolekülen umgeben, welche in regelmäßigen Abständen von Troponinmolekülen, einem Molekül aus 3 Polypeptiden, unterbrochen werden, insgesamt jedoch durchgehende Einheiten bilden. Dieses fädige Molekül blockiert im Normalzustand die Bindungsstellen für die Myosinköpfchen an dem Aktinfilament.
Die Köpfchen der Myosinfilamente sind immer so angeordnet, daß die von der Mitte des Sarcomers, in dem sich ca. 1000 Filamente befinden, nach außen zu den Aktinfilamenten zeigen.
Im Ruhezustand sind die Myosinköpfchen an den Gelenken schon umgeklappt und befinden sich quasi unter Spannung, werden jedoch von ADP+P, das an das Köpfchen angelagert ist, am Umklappen gehindert. Da die Tropomyosinmoleküle an dem Aktinfilament die Bindungsstellen verdecken kommt es auch hier zu keiner Bindung.
Wenn nun ein Reiz am Muskel eintrifft, dann wird aus dem Sarcoplasmatischen Retikulum Ca2+ in den Sarcomer ausgeschüttet. Das bewirkt eine sterische Veränderung des Troponinmoleküls, d.h. das Troponinmolekül verändert seine Raumstruktur. Dadurch wird die Lage der mit den Troponinmolekülen verbundenen Tropomyosinmoleküle so verändert, daß die Bindungsstellen am Aktinfilament freigelegt werden.
Die Myosinköpfchen nähren sich an diese Bindungsstellen an und verankern sich im Aktinfilament. Nun wird der Phosphatrest vom ADP+P abgespalten, und das vorgespannte Köpfchen klappt um. Dabei gleiten die Myosinfilamente in die Aktinfilamente und der Sarcomer verkürzt sich. Als Beispiel kann man anführen, daß wenn sich eine Myofibrille eines Skelettmuskels und etwa 20% verkürzt, dann beruht das darauf, daß jedes der 20.000 Sarcomere, die sie aufbauen, sich von 2,5 µm auf 2 µm zusammenzieht.
Nun wird das ADP abgegeben und ATP hinzugefügt. Die Weichmacherwirkung des ATP sorgt für eine Ablösung des Myosinköpfchens vom Aktinfilament. Das Ca2+ wird wieder ins Sarcoplasmatische Retikulum transportiert. Damit ist die Raumstruktur des Troponinmoleküls wieder die alte und die Bindungsstellen am Aktinfilament sind wieder verdeckt.
Nun wird ATP unter Energiegewinnung zu ADP+P. Die freiwerdende Energie wird gebraucht, um das Myosinköpfchen wieder zu spannen und das ADP+P sorgt dafür, daß das Köpfchen bis zum nächsten Reiz vorgespannt bleibt.
Da die beiden Filamente, wie schon erläutert, ineinandergleiten, ist es klar, daß sich der Sarcomer irgendwann maximal verkürzt hat. Diesen Zustand nennt man Tetanus, er bezeichnet die maximale Kontraktion eines Muskels.
|
