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biologie artikel (Interpretation und charakterisierung)

Enzyme --





Enzyme - Enzyme = Biokatalysatoren

- à setzen Reaktionstemperatur herab, dass Reaktionen bei normaler Reaktionsgeschwindigkeit auch bei Körpertemperatur ablaufen können

- Bezeichnung: Endung -ase an die Bezeichnung dür das Substrat oder die katalytische Reaktion



Aufbau

- meisten Enzyme sind Proteine (à globulärer Struktur à Tertiärstruktur)

- Kette von mindestens 100 Aminosäuren à Apoenzym (Eiweißanteil des Enzyms)

- Polymere (à aus Makromolekülen, die durch die Verknüpfungen kleinerer Moleküle entstanden sind, bestehender Stoff)

- manche Enzyme haben ein Nicht-Protein an Ihr Molekül gebunden à Cofaktor

o Mitwirkung bei der Katalyse

o Coenzym, wenn lose gebunden

o prosthetische Gruppe, wenn fest gebunden und nur bei Strukturveränderung des Enzyms abtrennbar

(prosthetisch = meist ein Ion, das gebunden werden muss, zur vollen Aktivität des Enzyms à z.B. Ca²+, Mg ²+, Fe²+, Cu²+, Zink-, Mangan-Ion)

- Apoenzym

- + Coenzym

- ________________

- = Holoenzym

- aus Ribonucleinsaüremolekülen bestehende Enzyme à Ribozyme (im Ribosom - Bildung der Proteine)

- Aufgabe:

o Lösen von Atombindungen

o Steuerung fast aller chem. Reaktionen im Stoffwechsel der Lebewesen



Funktion

- Bindung des Enzyms mit dem Substrat

- à Bildung Enzym-Substrat-Komplex

o Bindungen werden gelockert à Substrat befindet sich im reaktionsfähigem Übergangszustand

o mehrere Seitenketten verschiedener Aminosäuren wirken auf Substrat à multifunktionelle Katalyse à Grund des Herabsetzens der Aktivierungsenergie

o Substrat und Produkt befinden sich im chem. Gleichgewicht

- nach erfolgter Reaktion wird Produkt freigesetzt

- Enzym geht aus der Reaktion unverändert hervor

- à erneute Bindung eines Substrates

- auf diese Weise mehrere tausend Umsetzungen zu Produktmolekülen in einer Minute möglich

- Hemmung

o kompetive Hemmung

§ Hemmung durch eine mit dem Substrat konkurrierende Verbindung

§ Struktur des "falschen E." ähnlich à bindet ans Enzymmolekül à kann nicht umgesetzt werden à Wirksamkeit durch Blockierung herabgesetzt

o allosterische Hemmung

§ Enzym bindet Inhibitor (Hemmstoff best. Substanzen) außerhalb des aktiven Zentrums

§ à Veränderung der Struktur

§ à aktive Zentrum ist vermindert oder nicht mehr funktionsfähig

§ Inhibitoren sind z.B. Schwermetalle wie Pb²+ und Hg²+ à deshalb giftig für den Körper

- Regulation

o Katalytische Wirkung einiger Enzyme regulierbar durch Bindung mit einem best. Stoff àEffektor

o bei gleich bleibender Substratkonzentration ändert sich Reaktionsgeschwindigkeit

o Effektor = im Stoffwechsel entstandener Stoff

§ à Reaktionsgeschwindigkeit herabsetzend = Hemmung

§ à Reaktionsgeschwindigkeit steigernd = Aktivierung

§ werden an besondere Bindungsstellen außerhalb des Enzyms gebunden - Struktur des Enzyms angepasst an die Struktur des Effektors

§ à Bindungsstelle: allosterisches Zentrum ( anders gestaltete)

§ kleinere Veränderung des Enzyms à des aktiven Zentrums

§ oder Hemmung à allosterische Hemmung



Abhängigkeit der Enzymaktivität

- Substratkonzentration

o bei konstanter Enzymkonzentration steigt die v der Reaktion proportional zur Substratkonzentration bis zur maximalen v

o bei Erhöhung der Substratkonzentration verringert sich Reaktions- v bis sie nicht mehr ansteigt

o Maß für Reaktions- v ist die Michaeliskonstante





- Temperatur

o mit Zunahme der Temperatur steigt v der Enzymreaktion ( + 10 °C => 2v )

o bei den meisten Enzymen bei 40-45 °C

o trotzdem Temperaturempfindlich à ab 50 °C setzt Proteindenaturierung ein

o Zellen, die längere Zeit über 60 °C sind, gehen zugrunde

o Ausnahme bilden besonders hitzestabile Enzyme in vulkanischen Quellen (bei 100 °C)

- pH-Optimum

o à pH-Wert, bei dem Enzyme höchste Aktivität zeigen

o pH-Optimum kann unterschiedlich sein (normal zw. 6 - 9)

o höher oder niedriger setzt Denaturierung ein

o Bsp: Protease des Magens (Pepsin) = 1,5

Dünndarmprotease (Trypsin) = 8



Wirkspezifität

- substratspezifisch

o Enzyme reagieren nur mit bestimmten Substraten

o Eigenschaft im Aufbau des aktiven Zentrums begründet à Schlüssel-Schloss-Prinzip

- reaktionsspezifisch

o Enzyme können nur unter gegebenen Bedingungen katalysiere

o katalytische Gruppen im aktiven Zentrum spielen wichtige Rolle



Einteilung der Enzyme

- nach katalysierten chem. Reaktionen

o hydrolytisch à Enzyme beschleunigen Reaktionen, bei denen Moleküle unter Wasseranlagerung in einfachere Grundbausteine zerlegt werden

o oxidierend (Oxidasen) à Enzyme setzen Oxidationsreaktionen in Gang

o reduzierend à Enzyme sorgen Reduktionsreaktionen à O2 wird abgespalten

- nach Reaktionsspezifität

o Oxidoreduktasen à (katalysieren) Übertragung von H-Atomen bzw. Elektronen

o Transferasen à (-||-) Übertragung von Atomgruppen wie z.B. Zucker-, Phosphat- oder Alkylresten

o Hydrolasen (hydrolytisch) à Spaltung von C-O- und C-N- Bindungen unter Anlagerung von Wasser bei Estern, Peptiden und anderen Verbindungen

o Isomerasen à (-||-) Übergang von Ketol- zu Aldolformen bzw. von R-Formen zu S-Formen bei isomeren Verbindungen

o Ligasen (Synthetasen) à (-||-) Verknüpfung von Molekülen - Bildung von energiereichen Verbindungen unter ATP-Verbrauch bei Biosynthese-Prozessen

o Lyasen à Spaltung von Atombindungen aber nicht unter Wasseranlagerung (nicht hydrolytisch)

 
 



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